蛋白激酶(protein kinases,简称PK)。催化
蛋白质磷酸化过程的酶。
蛋白质的磷酸化过程是神经信息在细胞内传递的最后环节。导致
离子通道蛋白及通道门的状态变化。在
神经细胞内有许多种类。在半静状态下,处于小活动状态。根据其活化条件的不同,可分为
蛋白激酶A、蛋白激酶G、
蛋白激酶C和
钙调蛋白的蛋白激酶。蛋白激酶A,也称
环腺苷酸依存性蛋白激酶.只有
第二信使环腺苷酸才能激活它。主要存在于
大脑皮层和
纹状体。
蛋白激酶B,只有有了
环磷酸腺苷,才能激活,并接替环磷酸腺苷在细胞内传递信息。在脑
内含量少,且难以与蛋白激酶A分离。其在脑内的
特异性分布,尚不清楚。蛋白激酶C可被
二酰甘油(
DG)激活。钙调蛋白的蛋白激酶可被
钙离子和钙调蛋白激活。
已发现的蛋白激酶约有400多种,分子内都存在一个同源的由约270
氨基酸残基构成的催化结构区。在
细胞信号传导、
细胞周期调控等系统中,蛋白激酶形成了纵横交错的网络。这类
酶催化从ATP转移出磷酸并
共价结合到特定蛋白质分子中某些
丝氨酸、
苏氨酸或
酪氨酸残基的羟基上,从而改变蛋白质、酶的
构象和活性。
蛋白质磷酸化反应是指
三磷酸腺苷(ATP)末位(γ位)的
磷酸转移到
基质蛋白质的特定
氨基上所进行的
共价修饰的一类反应的总和。蛋白激酶催化这类反应。可分为
环腺苷酸(cAMP)-
依赖性蛋白激酶:
环鸟苷酸(cGMP)-依赖性蛋白激酶、
钙调素依赖性蛋白激酶和对
磷脂敏感的钙离子依赖性蛋白激酶。一般由蛋白激酶催化磷酸化反应中接受磷酸基的部位是
丝氨酸、
苏氨酸或
酪氨酸的羟基。
发现的
植物蛋白激酶以前3类为主。而Stone和Walker(1995)根据蛋白激酶催化区域
氨基酸序列的
相似性,将植物蛋白激酶分为5大组。这5大组蛋白激酶分别为①AGC组:以cAMP(
环腺苷酸)依赖的蛋白激酶PKA、cGMP(
环鸟苷酸)依赖的
蛋白酶PKG及钙和磷脂依赖的蛋白激酶
PKC为代表,以受
第二信使(如cAMP、cGMP、
DAG(
二酰甘油)和Ca2+)激活为特征。②
CaMK组:包括Ca2+/CaM依赖的蛋白激酶CaMK、Ca+依赖而CaM不依赖的蛋白激酶CDPK等,依赖第二信使是该组蛋白激酶的
普遍性。③CMGC组:包括
MAPK(
分裂原激活的蛋白激酶)、
CDK(
周期素依赖的蛋白激酶)等,相对于前2组蛋白激酶依赖于第二信使,该组激酶作用于下游的磷酸化
级联系统。④传统的PTK组:为
酪氨酸蛋白激酶,在植物中尚未发现纯粹的酪氨酸蛋白激酶,但并不意味着
Tyr残基的磷酸化对植物不重要。二重
特异性蛋白激酶如MAPKK在植物中的发现,证明了Tyr残基的磷酸化可能在
高等植物中具有重要的生理作用。⑤其它组:如类受体蛋白激酶RLKs及
乙烯信号转导元件CTRl(胞质级联蛋白激酶MAPKKK)等。
蛋白激酶A(Protein kinase A,简称PKA),也称为
环磷酸腺苷依赖蛋白激酶(cAMP-dependent protein kinase、简称cAPK)。是一种酶,其活性依赖于细胞中
环磷酸腺苷(cAMP)的含量。
PKA是一个
全酶(holoenzyme,由许多次单位组成,是完整的且有作用的酶),它包含了两个调控次单位以及两个代谢次单位。当细胞中的cAMP较少时,PKA虽然会暂时失去活性,但仍然可以保持结构完整。当cAMP
浓度增加,cAMP会接上位于两个调控次单位上的活性区(Binding site),并使
蛋白激酶A的
构形改变,进而将两个代谢次单位释放。自由的代谢次单位,则可以参与一些
化学反应。
cAMP蛋白激酶以活化型和非活化型两种形式存在于生物体中,它们的比例受到多种激素的调节控制。cAMP蛋白激酶是由4个
亚基组成——两个能与cAMP结合的
调节亚基(R)和两个非活化的能催化
磷酸基团转移的
催化亚基(C)。如果细胞内cAMP浓度升高则cAMP蛋白激酶解离成调节双亚基和两个活化的催化亚基(见图)。
蛋白激酶在供体
ATP和
活化剂钙离子(Ca2+)存在下,能把低活性的
磷酸化酶激酶磷酸化,使它变为高活性的
磷酸化酶激酶,后者又能把低活性的磷酸化酶b经磷酸化转变成为高活性的磷酸化酶a,从而使
糖原降解顺利进行。在这同时,蛋白激酶又能使高活性的
糖原合成酶a磷酸化成为低活性的糖原合成酶b,使糖原合成速度减慢。这样在cAMP浓度的调节下使糖原的生成和降解代谢达到平衡。