B细胞抗原受体(B-cell receptor, BCR)是一种位于B细胞表面的负责特异性识别及结合抗原的分子，其本质是一种膜表面免疫球蛋白(membrane immunoglobulin, mIg)。BCR具有抗原结合特异性，每个个体的BCR多样性高达5x10^13，构成容量巨大的BCR库，赋予个体识别各种抗原、产生特异性抗体的巨大潜能。在成熟B细胞表面，BCR总是和负责传递抗原刺激信号的Igα/Igβ(CD79a/b)异二聚体共同表达，形成BCR-Igα/Igβ复合体(BCR复合物)。

B细胞表面会表达两种类型的膜表面免疫球蛋白(membrane immunoglobulin, mIg)：mIgM和mIgD，用于特异性识别和结合抗原。mIg由两条重链和两条轻链连接而成。其中重链分为可变区(V区，约110个氨基酸残基)、恒定区(C区，约330个氨基酸残基)、跨膜区(26个氨基酸残基)及胞质区(3个氨基酸残基)；而轻链则只有V区和C区。重链和轻链的V区各有三个氨基酸组成和排列顺序高度可变的区域，这些区域能够与抗原表位形成互补的空间构象，称为互补决定区(CDR)。mIg上的三个CDR均参与对抗原的识别，共同决定BCR的抗原特异性。

在B细胞的发育过程中，mIg的表达会发生变化：未成熟的B细胞仅表达mIgM；成熟的B细胞可同时表达mIgM和mlgD，称为初始B细胞；而B细胞活化后其表面的mIgD则逐渐消失；当B细胞最终分化为浆细胞后，则不表达mIg。

mIg的胞质区很短，不能直接将抗原刺激的信号传递到B细胞内部，需要Igα/Igβ的辅助来完成信号的传导。Igα和Igβ又分别称为CD79a和CD79b，是一类CD分子，属于免疫球蛋白超家族。Igα和Igβ的两条肽链均有有胞外区、跨膜区和一段较长的胞质区，二者在胞外区的近胞膜处借助二硫键相连，构成二聚体。Igα/Igβ和mIg的跨膜区均有极性氨基酸，能够借助静电吸引而组成稳定的BCR复合物。

Igα/Igβ的胞质区含有免疫受体酪氨酸激活基序(immunoreceptor tyrosine-based activation motif,ITAM)，能够募集下游信号分子，从而转导抗原与BCR结合所产生的信号。

BCR能识别的抗原种类较多，除了蛋白质抗原，还能识别多肽、核酸、多糖、脂类和小分子化合物类的抗原。同时，BCR能够特异性识别完整抗原的天然构象，或识别抗原降解所暴露表位的空间构象。此外，BCR对抗原的识别不需抗原提呈细胞(APC)的加工和提呈，也不需要主要组织相容性复合体(MHC)分子的辅助。

B细胞表面还存在称为B细胞共受体(coreceptor)的复合物分子，由CD19、CD21和CD81通过非共价键交联而成。复合物中，CD21可以和抗原结合从而增强BCR与抗原结合的稳定性；CD19能够与Igα/Igβ共同传递B细胞活化信号；CD81的主要作用可能是连接CD19和CD21，稳定B细胞共受体复合物。B细胞共受体通过稳定BCR与抗原的结合以及加强信号的传导，能够显著提高B细胞对抗原刺激的敏感性。

BCR与抗原结合产生的激活信号是B细胞活化的第一信号，又称为抗原刺激信号。由BCR复合物和CD19、CD21、CD81(B细胞共受体)共同传递。

当抗原与B细胞接触后，B细胞表面的多个BCR复合物将会与抗原结合而发生聚合，从而使得BCR复合物的结构发生变化。此时，细胞质内的受体相关性酪氨酸激酶被激活，并将Igα/Igβ胞质区中的ITAM的一个酪氨酸残基磷酸化，使其形成展开构象。随后。磷酸化的Igα/Igβ招募并激活各种信号分子。其中，信号分子之一的脾酪氨酸激酶(Syk)能够进一步招募并激活磷脂酶Cγ2(PLC-γ2)，催化细胞质内的4，5-二磷酸脂酰肌醇(PIP2)分解为两个细胞内的第二信使：三磷酸肌醇(IP3)和二酰甘油(DAG)。最后，通过蛋白激酶C(PKC)、丝裂原活化蛋白激酶(MAPK)等途径启动进一步的信号转导级联反应，产生NF-κB、NFAT等转录因子，将活化信号传导至细胞核中，调控B细胞的基因转录。由于BCR信号转导极为复杂，最终可导致多个不同的结果，包括存活、耐受(失能)或凋亡、增殖，以及分化为浆细胞还是记忆B细胞。