‌IP3（inositol triphosphate，三磷酸肌醇）是一种肌醇磷酸信号分子，是参与G蛋白耦联受体介导的信号转导的第二信使。‌

肌醇三磷酸（IP3）是一种肌醇磷酸信号分子。它是通过磷脂酶C（PLC）水解位于细胞膜中的磷脂酰肌醇-4,5-二磷酸（PIP2）而产生的。与二酰基甘油（DAG）一样，IP3是生物细胞信号转导中使用的第二信使分子。但与DAG留在膜内不同，IP3是可溶的，并在细胞内扩散，与其受体结合。IP3的受体是位于内质网中的钙通道。当IP3与其受体结合后，钙离子释放到细胞质中，从而激活各种钙调节的细胞内信号。

IP3上的磷酸基根据溶液的pH存在三种不同的形式。磷原子可以通过单键与三个氧原子结合，并使用双键/二配位键与第四个氧原子结合。因此，溶液的pH通过改变磷酸基的形式，决定了其与其他分子结合的能力。磷酸基与肌醇环的结合通过磷酸酯键合实现（参见磷酸和磷酸盐）。这种键合涉及通过脱水反应将肌醇环中的一个氢氧基与一个游离的磷酸基结合。考虑到平均生理pH约为7.4，生物体内与肌醇环结合的磷酸基的主要形式是PO42-，因此IP3通常带有净负电荷，这对于使其与受体结合至关重要，因为它正是通过磷酸基与受体上带有正电荷的残基结合。IP3在其三个氢氧基形式上有三个氢键供体，另外肌醇环上第6个碳原子的氢氧基也参与了IP3的结合。

细胞内Ca2+浓度的增加通常是IP3激活的结果。当配体结合到与G蛋白耦合的G蛋白偶联受体（GPCR）时，Gq蛋白的α亚单位可以结合并激活PLC的同工酶PLC-β，导致PIP2被分解成IP3和DAG。

如果受体酪氨酸激酶（RTK）参与激活该通路，同工酶PLC-γ上的酪氨酸残基能够在RTK激活时被磷酸化，这将激活PLC-γ并使其将PIP2分解为DAG和IP3。这发生在能够对生长因子（如胰岛素）产生响应的细胞中，因为生长因子是激活RTK的配体。

由于其可溶性，IP3在PLC的作用下产生后，能够通过细胞质扩散到内质网（ER）或肌细胞中的肌浆网（SR）。一旦到达ER，IP3能够结合到三磷酸肌醇受体（Ins(1,4,5)P3R），这是一种位于ER表面的配体门控Ca2+通道。IP3作为门控通道的配体与Ins(1,4,5)P3R的结合，触发Ca2+通道的开放，从而释放Ca2+进入细胞质。在心肌细胞中，Ca2+的增加会激活SR上的Ryanodine受体控制的通道，通过一种称为钙致钙释放的过程导致Ca2+进一步增加。IP3还可能通过增加细胞膜上的Ca2+浓度而间接激活细胞膜上的Ca2+通道。

IP3的主要功能是动员储存器官中的Ca2+并调节细胞增殖以及其他需要游离钙的细胞反应。例如，在平滑肌细胞中，细胞质Ca2+浓度的增加导致肌细胞的收缩。

在神经系统中，IP3充当第二信使，小脑包含最高浓度的IP3受体。有证据表明IP3受体在小脑Purkinje细胞的可塑性诱导中发挥重要作用。

亨廷顿病发生在细胞质蛋白亨廷顿（Htt）的N-末端区域额外添加了35个谷氨酰胺残基时。这种修改后的Htt称为Httexp，它使得类型1的IP3受体对IP3更为敏感，从而导致从内质网释放过多的Ca2+，使细胞质和线粒体中Ca2+浓度增加，这种增加被认为是中型多棘神经元降解的原因。

自1994年提出阿尔茨海默病的Ca2+假说以来，多项研究表明Ca2+信号紊乱是阿尔茨海默病的主要原因。家族性阿尔茨海默病与早老素1（PS1）、早老素2（PS2）和淀粉样前体蛋白（APP）基因的突变密切相关，这些基因的突变形式都被发现引起内质网中Ca2+信号的异常。已经证明PS1的突变在几种动物模型中增加了IP3介导的内质网Ca2+释放，并使用钙通道阻滞剂成功治疗阿尔茨海默病，另外还提出使用锂以减少IP3周转（turnover）作为可能的治疗方法。