麦芽糖酶(maltase)原来是对可使麦芽糖水解生成2分子葡萄糖的酶所用的名称,但后来一般地是作为作用于结合各种配糖基的α-D-
葡萄糖苷的
α-葡萄糖苷酶的别名来使用。
原来是对可使麦芽糖水解生成2分子葡萄糖的酶所用的名称,但现在一般地是作为作用于结合各种配糖基的α-D-葡萄糖苷的α-
葡萄糖苷酶的别名来使用。麦芽糖 maltose指2分子
D-葡萄糖α-1,4成键的二糖。按化学
系统命名法称为4-O-α-D-葡萄吡喃糖基-(1→4)-α-D-葡萄吡喃糖。由于用麦芽或从麦芽抽提出的糖化酶(淀粉酶)作用于淀粉溶液生成的化合物,所以产生这一名称。
存在于小肠中,作为天然的淀粉的代谢产物,并不像蔗糖那样最初是由生物细胞合成利用的二糖物质。具有比蔗糖甜度低的良好甜味,发酵性能也佳,所以以淀粉为原料的制造麦芽糖的工业很早以来就很发达。可被α-葡萄糖苷酶分解成D-葡萄糖,因此动物能够很好地消化吸收这种糖。有些细菌〔如脑膜炎奈氏球菌(Neisseria eningitidis)〕具有将麦芽糖加磷酸分解产生
β-D-葡萄糖-1-磷酸的酶。另外在
大肠杆菌中也发现了以麦芽糖为葡萄糖基供体制造直链淀粉样的多糖酶(麦芽糖转葡糖基酶,amylo-maltase)。
麦芽糖酶可以从低聚糖类底物的非还原性末端切开α-1,4
糖苷键,释放出葡萄糖,或将游离出的葡萄糖残基以α-1,6糖苷键转移到另一个底物上,从而得到非发酵性的
低聚异麦芽糖(IMO)、糖脂或糖肽等。α-葡萄糖苷酶在淀粉加工工业中可以用作糖化酶制剂,与
α-淀粉酶一起生产高葡萄糖浆。另外,α-葡萄糖苷酶作为工业化生产IMO的关键酶制剂备受国内外食品工业界的重视。现阶段,工业生产中使用的α-葡萄糖苷酶主要来源于黑曲霉(Aspergillusniger)。 对一株分离自深海热液口的超嗜热古菌(ThermococcussiculiHJ21)菌株进行了产α-葡萄糖苷酶条件的优化和酶学性质的初步研究。胞内发酵时间为6h,胞外发酵时间为21h时,较适合产α-葡萄糖苷酶;其最适产酶温度为85℃,pH为6.5,NaCl浓度为2.5%;
可溶性淀粉、
酵母粉和
蛋白胨促进产酶。该α-葡萄糖苷酶的最适作用温度为100℃,90℃半衰期为2h;最适酶作用pH值为7.0,在pH为5.0~8.0之间酶活力相对稳定;该酶热稳定性不依赖Ca2+,且Ca2+对该酶有抑制作用,金属离子Cu2+、Al3+、Ni2+对该酶有较明显抑制作用,Hg2+强烈抑制该酶的活性,而EDTA、Fe3+和K+对该酶有激活作用。 以T.siculiHJ21染色体DNA为模板,采用PCR技术,成功克隆了T.siculiHJ21的α-葡萄糖苷酶基因。基因序列结果显示,该基因
开放阅读框大小为729bp,编码的蛋白质分子含有242个
氨基酸残基,分子量约27.2kDa。同Genbank数据库中已公开的α-葡萄糖苷酶基因序列进行同源性比对分析结果表明,T.siculiHJ21的α-葡萄糖苷酶的基因序列与Thermococcushydrothermalis的α-葡萄糖苷酶亲缘关系最接近,同源性达到81%,氨基酸同源性达90%。