染色体的包装─超螺旋结构：染色体的包装电镜可观察到10nm纤维会折转成较粗的30nm纤维,这种纤维即染色体DNA的二级包装,较公认的二级包装结构模型是螺线管纤维(solenoidalfiber).它是由核小体纤维盘绕形成的一种中空螺线管,其外径为30nm,每圈含6个核小体,因此,螺线管的形成使DNA一级包装又压缩小6倍.若以充分伸展的DNA双螺旋论,每个螺线管包含了408nm(6×68nm)长度的DNA链,而每圈螺线管的长度几乎等于核小体直径,即11nm,故染色体的二级包装相当于将DNA长度压缩了近40倍.H1组蛋白在维持毗邻核小体的紧密度及核小体纤维折转形成螺线管中起了重要作用.是组成染色体的最小结构。

近日，美国犹他州大学癌症中心的研究人员发现一种与细胞生长相关的特殊分子结构类型，它能帮助基因在正常结构出现之前正确地关闭其功能。

在所有的生物体中，染色体被基因组分隔开。将长链DNA压缩后分离出来的具有功能的片段就是基因，基因的功能被看作是整个细胞机器的构建蓝图。

然而，不同类型的细胞需要不同类型的细胞机器，并且必须根据一个生物学周期来生成那些细胞机器。分子生物学的一个核心问题是要了解细胞是怎样在基因的调节下被激活或打开，而这些基因又是如何抑制或关闭的。

对该课题的研究将直接关系到人类的疾病，而不恰当的激活或调节细胞生长的基因受抑制是癌细胞生长的共同特征。

研究人员必需了解在正常细胞中基因是如何被激活的，而在癌细胞中这些基因又是如何被错误调节的。

他们对组蛋白进行了研究，组蛋白被基因包裹后就形成的盘状结构是核小体，核小体就像是穿在DNA链上的珠子。正常的核小体能成组存取细胞机器并能阅读基因中含有的信息，保持基因的关闭或被抑制状态。

研究人员在这些基因中发现一种特殊类型的核小体蛋白——Htz1，包含Htz1蛋白的核小体易碎，这也意味着它允许执行细胞机器发出的基因指令。当基因重新回到不活动状态时，Htz1核小体就会重新形成，并准备再次阅读基因。

组蛋白是将DNA折叠形成染色质的关键蛋白。近年修饰后的组蛋白对基因表达的调控作用可以说是研究的热门领域之一，对于组蛋白究竟是如何对转录进行调控的人们了解的并不多。最近由来自犹他州大学医学系的研究人员通过对全基因组酵母中的Htz1蛋白研究发现组蛋白很有可能是通过从特定类型的启动子上脱离下来，而激活了转录作用的。文章发表在10月21日的Cell上，文章的第一作者为华人科学家张海英（音译：ZhangHaiying）。

组蛋白是真核生物染色体的基本结构蛋白,是一类小分子碱性蛋白质,有五种类型：H1、H2A、H2B、H3、H4，它们富含带正电荷的碱性氨基酸,能够同DNA中带负电荷的磷酸基团相互作用。Htz1就是酵母中的H2A蛋白。

5种组蛋白在功能上分为两组：一组是核小体组蛋白(nucleosomalhistone),包括H2A、H2B、H3和H4,这四种组蛋白相对分子质量较小(102～135个氨基酸残基),它们的作用是将DNA分子盘绕成核小体。它们没有种属及组织特异性,在进化上十分保守,特别是H3和H4是所有已知蛋白质中最为保守的。H1属于另一组组蛋白,它不参加核小体的组建,在构成核小体时起连接作用,并赋予染色质以极性。H1有一定的组织和种属特异性。H1的相对分子质量较大,有215个氨基酸残基,在进化上也较不保守。

张海英利用染色质免疫沉淀技术（chromatinimmunoprecipitationassay,ChIP）*对酵母基因组范围内的Htz1的定位与动力学（dynamics）进行研究。研究发现，Htz1与上百种抑制/基础Ⅱ类聚合酶启动子相结合，并且倾向与和叫少TATA序列的启动子结合。

*生物通注：染色质免疫沉淀技术是唯一研究体内DNA与蛋白质相互作用的方法。对其作用原理可见安捷伦推出分析基因调控的芯片平台（图）。

Htz1常常与SWR1复合物同时结合在特定的启动子上，同时Htz1缠绕DNA形成核小体也存在着特定的修饰作用，这需要Gcn5（一种组蛋白乙酰化转移酶）和Bdf1（SWR1复合物中的一个亚基，负责结合乙酰化后的组蛋白）的作用。

当酵母的生长环境发生改变的时候就会对Htz1分布的位置发生惊人的改变，这种改变最终导致了抑制/基础启动子被激活。Htz1可以促进基因的激活，但是却不会对原有的抑制作用产生影响。重要的是，Htz1可以在体外纯化后的染色质中被释放，而同时H2A和H3仍结合在DNA上。因此，研究人员推论结合了Htz1的核小体使抑制/基础启动子位点无法暴露出来，当其从DNA上脱落后促进了转录的激活。

结构