抗凝血酶(antithrombin，AT)是一个较小的蛋白质分子，可灭活凝血系统几种酶类。抗凝血酶是一种由肝产生的糖蛋白，由432个氨基酸组成。它包含三个二硫键和四种可能的糖基化位点。

抗凝血酶I（AT I）在凝血酶激活纤维蛋白原转化为纤维蛋白后附着于新形成的纤维蛋白上（理论上可中和过量凝血酶，缓解血管内凝血）。抗凝血酶II（AT II）是一种血浆中的辅助因子，配合肝素共同作用，干扰凝血酶与纤维蛋白原的相互作用。抗凝血酶IV（AT IV）是一种在凝血过程中和之后短暂时间内被激活的一种抗凝血酶。只有抗凝血酶III（有可能还有凝血酶I）在临床上是有意义的。通常也常以抗凝血酶代指抗凝血酶III，本词条中也主要介绍抗凝血酶III。

抗凝血酶在血浆中的半衰期为大约3天。抗凝血酶在正常人类血浆中浓度约为0.12毫克/毫升,即约2.3μM。抗凝血酶已经被从人类以外的大量物种中分离取得，蛋白质和cDNA测序结果显示，牛、羊、兔和老鼠的抗凝血酶氨基酸链的长度均为433个残基,超过人类的抗凝血酶一个氨基酸残基，这个额外的氨基酸残基被认为出现在第六位的氨基酸残基位点上。牛,羊,兔子,老鼠,和人类抗凝血酶有84%-89%的氨基酸序列的一致性。三个单体内的六个氨基酸形成二硫键：Cys8-Cys128,Cys21-Cys95,Cys248-Cys430。四个潜在的N-糖基化位点位于在人类抗凝血酶一级结构96、135、155和192位置处的天冬酰胺(Asn)氨基酸残基，在其他物种的抗凝血酶中也发生于相似的位置。在主要形式的人类抗凝血酶，即α-抗凝血酶，所有这些位点都被共价粘低聚糖侧链附着，导致这种形式的抗凝血酶的分子量达58.2kD。次要形式的抗凝血酶，β-抗凝血酶(约占10%左右)，其潜在的糖基化位点在135位的天冬酰胺不被占用（如图1）。