体内一些
代谢物可与某些酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象变化，从而改变酶的活性，引起酶的别构效应的物质称为别构效应剂。别构效应剂可以是代谢途径的终产物、中间产物、酶的底物或其他物质
亦称效应剂，是指凡能触发
蛋白质或酶分子发生
变构效应的物质。与酶分子结合的部位往往是酶的非催化部位，即活性中心外别的部位，即别位或调节部位。
别构效应亦称变构效应，是指一个
蛋白质与它的配体结合后，蛋白质的构象发生变化,使它更适合于功能的需要，这一类变化称为别构效应。
即当一个
代谢途径的代谢产物增多时，反馈抑制关键酶，使代谢速度减慢，避免代谢产物的大量堆积。
Hb与O2结合前,Hb的构象处于紧张态，不利于与O2的结合Hb的4个亚基通过
盐键、疏水键聚合在一起，在2个β-亚基之间夹着1分子2,3-
二磷酸甘油酸(2,3-DPG)，2，3-DPG的3个负电基团与β-亚基的3个正电基团形成盐键，此时Hb的构象处于紧张态(tensestate,T态)，各亚基对O2的亲和力比较低，不易与O2结合。
此时铁原子5个配位键中的4个分别与
血红素卟啉环上N原子相连接，1个与F8位组氨酸的N原子相连,铁原子仍具有不成对电子，故此时铁原子的直径较大（比卟啉环当中的孔大），突出卟啉平面约为0.075nm。
Hb与O2结合后,Hb的构象处于松驰态,有利于与O2的结合O2与铁原子以配位键结合后，铁的配位数由5变为6，铁原子直径减少（因没有不成对电子），能移动0.075nm进到卟啉环当中的孔穴中，这一移动通过F8位组氨酸牵动了它所在的肽段，进而影响Hb亚基间的相互作用，破坏了盐键和其它次级键，挤出了β-亚基间的2,3-DPG，使亚基间的聚合变得疏松，整个分子处于松弛态(relaxedstate,R态)，有利于与O2的结合。
由于Hb亚基间的次级键限制了亚基肽段的移动，所以第一个亚基与O2结合时，肽段的移动最为因难，第二及第三个亚基与O2结合时肽段移动相对容易些，到第四个亚基与O2结合时，已没有了束缚。因此Hb的
氧饱和曲线呈S形。