蛋白质（protein）是组成人体一切细胞、组织的重要成分。蛋白质在体内转化为脂肪，血液的酸性提高。机体所有重要的组成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%，最重要的还是其与生命现象有关。

蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。其由α-氨基酸按一定顺序脱水缩合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物，旧称“朊（ruǎn）”。蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。

发现蛋白质共性物质：18世纪，法国化学家安东尼奥・弗朗索瓦等早期研究者通过用酸处理一些分子，发现了蛋清、小麦面筋等物质中的蛋白质。1838年，荷兰化学家米尔德从动植物中提取出了一种共性物质，在瑞典著名化学家贝采里乌斯的建议下，该物质被命名为蛋白质，这使得蛋白质研究开始向主动的学术探索转变。

氨基酸的发现与识别：1820年科学家分离出了最简单的氨基酸甘氨酸，同年从肌肉水解物中得到了亮氨酸。此后，科学家们不断努力，识别出越来越多的氨基酸种类。

多肽结构学说的提出：1902年，德国化学家费歇尔等提出了多肽结构学说，即相同或不同种类的氨基酸通过肽键相连形成了多肽链，一条或多条多肽链组成了蛋白质，并进行了相关验证。

酶是蛋白质的证明：1926年，美国生物化学家詹姆斯・巴彻勒・萨姆纳通过结晶实验第一次证明了在生命有机体中发挥重要功能的酶是一种蛋白质。

氨基酸序列测定：1945年起，英国生物化学家桑格及其同事用2,4 - 二硝基氟苯作为多肽链氨基端标记试剂，最终测出了牛胰岛素中的全部氨基酸序列，该氨基末端缩合技术成为氨基酸自动测序的基础。

蛋白质结构解析：20世纪 50年代，科学家通过X射线衍射技术等手段开始解析蛋白质的三维结构，如肌红蛋白、血红蛋白等的结构被相继解析，这为理解蛋白质的功能和作用机制提供了重要的结构基础。

多肽和蛋白质的化学合成：1901年，德国化学家费歇尔和佛尔诺用酸水解二酮哌嗪的方法获得自由二肽。1954年，美国科学家迪维尼奥合成了由9个氨基酸组成的催产素。1965年 9月，中国科学工作者完成人工全合成结晶牛胰岛素。20世纪60年代初期，美国生物化学家梅里菲尔德建立了多肽固相合成技术，成为多肽合成的常规技术。

大量蛋白质的纯化：20世纪50年代后期，美国Armour Hot Dog Co. 公司纯化出大量核糖核酸酶A，并免费提供给科学家进行研究，使得核糖核酸酶A在很长一段时间内成为生物化学家的主要研究对象.

中心法则的建立：20世纪中叶，随着分子生物学的发展，中心法则的建立揭示了遗传信息从DNA到RNA再到蛋白质的传递过程，明确了蛋白质在遗传信息表达和生命活动调控中的核心地位，进一步推动了对蛋白质合成、调控等方面的研究。

基因工程技术的应用：20世纪70年代基因工程技术的诞生，使得人们可以通过基因克隆和表达来大量生产特定的蛋白质，为蛋白质的结构与功能研究、蛋白质药物的研发等提供了有力的手段。通过基因工程技术生产的胰岛素、生长激素等蛋白质药物已广泛应用于临床治疗。

结构预测方法的发展：20世纪70年代以来，科学家一直致力于根据氨基酸序列预测蛋白质结构，但这是一项极其艰巨的任务。直到2020年，哈萨比斯和江珀研制出 “阿尔法折叠2”，在该模型的帮助下，科学家们已能预测2亿多种蛋白质的结构。

计算蛋白质设计：2003年，大卫・贝克利用氨基酸“积木”，成功创造出一种前所未有的新蛋白质，开启了构建蛋白质的大门。此后，其团队不断创造出一系列富有想象力的蛋白质，并在药物、疫苗、纳米材料和微型传感器等多个领域得到应用。

2022年7月，谷歌旗下人工智能公司DeepMind进一步破解了几乎所有已知的蛋白质结构，其AlphaFold算法构建的数据库中如今包含了超过2亿种已知蛋白质结构，为开发新药物或新技术来应对饥荒或污染等全球性挑战铺平了道路。

蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素，也可能含有硫、磷等元素，有些蛋白质还含有磷（P）、铁（Fe）、锌（Zn）、铜（Cu）、锰（Mn）、碘（I）等微量元素。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50%、氢7%、氧23%、氮16%、硫0~3%、其中氮元素的含量相对稳定，约占蛋白质重量的16%，这也是可以通过测定样品中的含氮量来估算蛋白质含量的原因（凯氏定氮法）。

蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子，每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基（-R）不等；各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种基本氨基酸，在蛋白质中，某些氨基酸残基还可以被翻译后修饰而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，折叠或螺旋构成一定的空间结构，从而发挥某一特定功能。合成多肽的细胞器是细胞质中糙面型内质网上的核糖体。蛋白质的不同在于其氨基酸的种类、数目、排列顺序和肽链空间结构的不同。

蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。

一级结构（primary structure）：氨基酸残基在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，每种蛋白质都有独立而确切的氨基酸序列。肽键是一级结构中连接氨基酸残基的主要化学键，有些蛋白质还包括二硫键。

二级结构（secondary structure）：蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定的规律卷曲（如α-螺旋结构）或折叠（如β-折叠结构）形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基（-NH-）上的氢原子和羰基上的氧原子之间形成的氢键而实现的。二级结构的形式有α-螺旋，β-折叠，β-转角，Ω-环。其中α-螺旋是常见的二级结构，且多为右手螺旋。β-折叠是多肽链形成片层结构，呈锯齿状。β-转角和Ω-环则存在于球状蛋白中。

三级结构（tertiary structure）：在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构。肌红蛋白，血红蛋白等正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。维系球状蛋白质三级结构的作用力有盐键、氢键、疏水作用和范德华力，这些作用力统称为次级键。此外，二硫键在稳定某些蛋白质的空间结构上也起着重要作用。

四级结构（quaternary structure）：具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。如血红蛋白由4个具有三级结构的多肽链构成，其中两个是α-链，另两个是β-链，其四级结构近似椭球形状。

用约20种氨基酸做原料，在细胞质中的核糖体上，将氨基酸分子互相连接成肽链。一个氨基酸分子的氨基和另一个氨基酸分子的羧基，脱去一分子水而连接起来，这种结合方式叫作脱水缩合。通过缩合反应，在羧基和氨基之间形成的连接两个氨基酸分子的那个键叫作肽键。由肽键连接形成的化合物称为肽。

分别向甲、乙两支试管加入3毫升蛋清稀释液和清水，再依次向两支试管中加入双缩脲试剂A液和B液。观察甲、乙两试管中溶液发生的颜色变化。上述的演示实验结果表明，双缩脲试剂与蛋白质呈现紫色反应。

蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。

蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。

蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。

有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。

蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10-9～10-7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。

原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫作盐析。

这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程。利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。

在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来。这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质。蛋白质的这种变化叫做变性，蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。

蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用。因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程。

蛋白质是由不同氨基酸残基组成的，这些氨基酸残基所含的基团也会发生一些颜色反应。

1.茚三酮反应

将蛋白质溶液与茚三酮稀溶液混合后加热，溶液呈蓝色。所有蛋白质都能与茚三酮发生显色反应。

2.缩二脲反应

将蛋白质溶液与强碱溶液和硫酸铜稀溶液混合后,铜离子与相邻两个肽键上的氮原子和氧原子形成螯合离子而呈现紫红色，此反应称为蛋白质的缩二脲反应。二肽以上的肽和蛋白质都能发生缩二脲反应

3.蛋白黄反应

含有苯丙氨酸、酪氨酸和色氢酸残基的蛋白质与浓硝酸作用后呈现黄色，称为蛋白黄反应。这是因为这些氨基酸残基中的苯环与浓硝酸发生硝化反应，生成了黄色的硝基化合物，皮肤 、指甲遇浓硝酸变黄就是基于这个原因。

4.米勒反应

含有酪氨酸残基的蛋白质遇硝酸汞的硝酸溶液呈现红色，称为米勒反应。这是由于酪氨酸残基中的酚羟基与汞离子形成了红色化合物，由于大多数蛋白质中都含有酪氨酸残基，因此米勒反应具有普遍性。

蛋白质在灼烧分解时，可以产生一种烧焦羽毛的特殊气味。利用这一性质可以鉴别蛋白质。

对蛋白质折叠机理的研究，对保留蛋白质活性，维持蛋白质稳定性和包涵体蛋白质折叠复性都具有重要的意义。早在上世纪30年代，我国生化界先驱吴宪教授就对蛋白质的变性作用进行了阐释，30年后，Anfinsen通过对核糖核酸酶A的经典研究表明，去折叠的蛋白质在体外可以自发的进行再折叠，仅仅是序列本身已经包括了蛋白质正确折叠的所有信息，并提出蛋白质折叠的热力学假说，为此Anfinsen获得1972年诺贝尔化学奖。这一理论有两个关键点：（1）蛋白质的状态处于去折叠和天然构象的平衡中；（2）天然构象的蛋白质处于热力学最低的能量状态。尽管蛋白质的氨基酸序列在蛋白质的正确折叠中起着核心的作用，各种各样的因素，包括信号序列，辅助因子，分子伴侣，环境条件，均会影响蛋白质的折叠，新生蛋白质折叠并组装成有功能的蛋白质，并非都是自发的，在多数情况下是需要其它蛋白质的帮助，已经鉴定了许多参与蛋白质折叠的折叠酶和分子伴侣，蛋白质“自发折叠”的经典概念发生了转变和更新，但这并不与折叠的热力学假说相矛盾，而是在动力学上完善了热力学观点。在蛋白质的折叠过程中，有许多作用力参与，包括一些构象的空间阻碍，范德华力，氢键的相互作用，疏水效应，离子相互作用，多肽和周围溶剂相互作用产生的熵驱动的折叠，但对于蛋白质获得天然结构这一复杂过程的特异性，我们还知之甚少，许多实验和理论的工作都在加深我们对折叠的认识，但是问题仍然没有解决。

在折叠的机制研究上早期的理论认为，折叠是从变性状态通过中间状态到天然状态的一个逐步的过程，并对折叠中间体进行了深入研究，认为折叠是在热力学驱动下按单一的途径进行的。后来的研究表明折叠过程存在实验可测的多种中间体，折叠通过有限的路径进行。新的理论强调在折叠的初始阶段存在多样性，蛋白质通过许多的途径进入折叠漏斗，从而折叠在整体上被描述成一个漏斗样的图像，折叠的动力学过程被认为是部分折叠的蛋白质整体上的进行性装配，并且伴随有自由能和熵的变化，蛋白质最终寻找到自己的正确的折叠结构，这一理论称为能量图景，漏斗下方的凹凸反映蛋白质构象瞬间进入局部自由能最小区域。

食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化，分解成氨基酸才能被人体吸收利用，人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。

必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。对婴儿来说，有9种，多一种组氨酸。

非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸，而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到，不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸（及其胺）、脯氨酸、精氨酸、组氨酸、酪氨酸、胱氨酸。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。

食物蛋白质的营养价值取决于所含氨基酸的种类和数量，所以在营养上尚可根据食物蛋白质的氨基酸组成，分为完全蛋白质、半完全蛋白质和不完全蛋白质三类。

1．完全蛋白质所含必需氨基酸种类齐全、数量充足、比例适当，不但能维持成人的健康，并能促进儿童生长发育，如乳类中的酪蛋白、乳白蛋白，蛋类中的卵白蛋白、卵磷蛋白，肉类中的白蛋白、肌蛋白，大豆中的大豆蛋白，小麦中的麦谷蛋白，玉米中的谷蛋白等。

2．半完全蛋白质所含必需氨基酸种类齐全，但有的氨基酸数量不足，比例不适当，可以维持生命，但不能促进生长发育，如小麦中的麦胶蛋白等。

3．不完全蛋白质所含必需氨基酸种类不全，既不能维持生命，也不能促进生长发育，如玉米中的玉米胶蛋白，动物结缔组织和肉皮中的胶质蛋白，豌豆中的豆球蛋白等。

根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类：

1．球状蛋白质分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。

2．纤维状蛋白质分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用。

3．膜蛋白质一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。

结构种类

纤维蛋白（fibrous protein）：一类主要的不溶于水的蛋白质，通常都含有呈现相同二级结构的多肽链许多纤维蛋白结合紧密，并为单个细胞或整个生物体提供机械强度，起着保护或结构上的作用。

球蛋白(globular protein)：紧凑的，近似球形的，含有折叠紧密的多肽链的一类蛋白质，许多都溶于水。典形的球蛋白含有能特异的识别其它化合物的凹陷或裂隙部位。

角蛋白（keratin）：由处于α-螺旋或β-折叠构象的平行的多肽链组成不溶于水的起着保护或结构作用蛋白质。

胶原（蛋白）（collagen）：是动物结缔组织最丰富的一种蛋白质，它是由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白。每个原胶原分子都是由3条特殊的左手螺旋（螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基）的多肽链右手旋转形成的。

伴娘蛋白（chaperone）：与一种新合成的多肽链形成复合物并协助它正确折叠成具有生物功能构向的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和没有组装的蛋白亚基的不正确聚集，协助多肽链跨膜转运以及大的多亚基蛋白质的组装和解体。

肌红蛋白（myoglobin）：是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。

血红蛋白（hemoglobin）：是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。

蛋白质按其组分进行分类，可分为单纯蛋白质和缀合蛋白质。有些蛋白质分子仅由氨基酸残基组成，不含其他化学成分，这些蛋白质称为单纯蛋白质。而有些蛋白质分子是有氨基酸残基和其他化学成分组成的，这种类型的蛋白质称为缀合蛋白质。

蛋白质按功能进行分类，可分为活性蛋白质和非活性蛋白质。活性蛋白质是指在生命过程中一切有活性的蛋白质，如酶、激素蛋白质等。非活性蛋白质是指对生物体起保护作用或支持作用的蛋白质，如胶原蛋白、角蛋白等。

蛋白质按溶解度进行分类，可分为白蛋白，球蛋白，谷蛋白，醇溶谷蛋白、硬蛋白、组蛋白、精蛋白等。

蛋白质变性（denaturation）：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。

复性（renaturation）：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

由m个氨基酸，n条肽链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键m-n个，O原子m+n个。

设氨基酸的平均相对分子质量为a，含b个二硫键，蛋白质的相对分子质量=ma-18(m-n)-2b。

基因中的核苷酸：6

信使RNA中的核苷酸：3

蛋白质中氨基酸：1

2023年，中国营养学会重新修订了推荐的膳食营养素摄入量，新修订的蛋白质推荐摄入量如图所示。

● RNI（推荐摄入量）：是指可以满足某一特定性别、年龄及生理状况群体中绝大多数个体（97%~98%）的需要量的摄入水平。长期摄入RNI水平，可以满足机体对该营养素的需要，维持组织中适当的营养素储备，保持健康。

蛋白质的主要来源是肉、蛋、奶、和豆类食品，一般而言，来自于动物的蛋白质有较高的品质，含有充足的必需氨基酸。必需氨基酸约有8种，无法由人体自行合成，必须由食物中摄取，若是体内有一种必需氨基酸存量不足，就无法合成充分的蛋白质供给身体各组织使用，其他过剩的蛋白质也会被身体代谢而浪费掉，所以确保足够的必需氨基酸摄取是很重要的。植物性蛋白质通常会有1-2种必需氨基酸含量不足，所以素食者需要摄取多样化的食物，从各种组合中获得足够的必需氨基酸[13]。一块像扑克牌大小的煮熟的肉约含有30-35克的蛋白质，一大杯牛奶约有8-10克，半杯的各式豆类约含有6-8克。所以一天吃一块像扑克牌大小的肉，喝两大杯牛奶，一些豆子，加上少量来自于蔬菜水果和饭，就可得到大约60-70克的蛋白质，足够一个体重60公斤的长跑选手所需。若是你的需求量比较大，可以多喝一杯牛奶，或是酌量多吃些肉类，就可获得充分的蛋白质。

首先，要保证有足够数量和质量的蛋白质食物。根据营养学家研究，一个成年人每天通过新陈代谢大约要更新300g以上蛋白质，其中3/4来源于机体代谢中产生的氨基酸，这些氨基酸的再利用大大减少了需补给蛋白质的数量。一般地讲，一个成年人每天摄入60g～80g蛋白质，基本上已能满足需要。

其次，各种食物合理搭配是一种既经济实惠，又能有效提高蛋白质营养价值的方法。每天食用的蛋白质最好有三分之一来自动物蛋白质，三分之二来源于植物蛋白质。我国人民有食用混合食品的习惯，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，其中的氨基酸相互补充，可以显著提高营养价值。例如，谷类蛋白质含赖氨酸较少，而含蛋氨酸较多。豆类蛋白质含赖氨酸较多，而含蛋氨酸较少。这两类蛋白质混合食用时，必需氨基酸相互补充，接近人体需要，营养价值大为提高。

第三，每餐食物都要有一定质和量的蛋白质。人体没有为蛋白质设立储存仓库，如果一次食用过量的蛋白质，势必造成浪费。相反如食物中蛋白质不足时，青少年发育不良，成年人会感到乏力，体重下降，抗病力减弱。

第四，食用蛋白质要以足够的热量供应为前提。如果热量供应不足，肌体将消耗食物中的蛋白质来作能源。每克蛋白质在体内氧化时提供的热量是18kJ，与葡萄糖相当。用蛋白质作能源是一种浪费，是大材小用。

蛋白质的消化从胃开始。胃内的胃蛋白酶原在胃酸（盐酸）的作用下激活成为胃蛋白酶，胃蛋白酶可以将蛋白质分解为多肽和少量的氨基酸。胃蛋白酶的最适pH约为1.5 - 2.5，在这个酸性环境下，它能够特异性地水解蛋白质中由苯丙氨酸或酪氨酸等芳香族氨基酸的羧基端肽键。

蛋白质在小肠中继续被消化。胰腺分泌的胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等进入小肠。胰蛋白酶以无活性的胰蛋白酶原形式存在，它在小肠中被肠激酶激活，然后胰蛋白酶可以激活糜蛋白酶原和弹性蛋白酶原等其他酶原。这些酶可以将多肽进一步分解为更小的肽段和氨基酸。

小肠黏膜细胞的刷状缘及胞质内还存在一些肽酶，如氨基肽酶和羧基肽酶等，它们可以将小肽分解为游离的氨基酸。通过这些消化过程，蛋白质最终被分解为可以被吸收的氨基酸和2-3个氨基酸组成的小肽。

氨基酸的吸收主要在小肠进行。它是一个耗能的主动运输过程，有多种载体蛋白参与。例如，中性氨基酸载体可以转运丙氨酸、丝氨酸等中性氨基酸；碱性氨基酸载体转运精氨酸、赖氨酸等碱性氨基酸；酸性氨基酸载体转运天冬氨酸、谷氨酸等酸性氨基酸。这些载体蛋白可以逆浓度梯度将氨基酸转运到小肠黏膜细胞内。

小肽的吸收是通过小肠黏膜细胞上的肽转运载体进行的，它也是一种主动运输方式。小肽被吸收进入细胞后，在细胞内的肽酶作用下进一步水解为氨基酸，然后这些氨基酸与从肠腔直接吸收的氨基酸一起进入血液循环。

合成代谢：

细胞利用吸收的氨基酸来合成自身的蛋白质。在细胞内，氨基酸首先在核糖体上按照 mRNA（信使核糖核酸）的密码子顺序，通过脱水缩合反应合成多肽链，这个过程称为翻译。然后多肽链经过内质网、高尔基体等细胞器的加工和修饰，形成具有特定功能的蛋白质。例如，在胰腺细胞中，利用吸收的氨基酸合成胰岛素，先在核糖体上合成胰岛素的前体，然后经过内质网和高尔基体的加工，形成有活性的胰岛素，分泌到细胞外发挥调节血糖的功能。

氨基酸还可以用于合成其他含氮化合物，如嘌呤、嘧啶等核苷酸的合成原料，这些核苷酸是构成 DNA（脱氧核糖核酸）和 RNA 的基本单位。另外，还可以合成一些神经递质、激素等含氮生物活性物质。

分解代谢：

氨基酸的分解代谢主要在肝脏等组织中进行。首先是脱氨基作用，包括氧化脱氨基、转氨基和联合脱氨基等方式。例如，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的作用下进行氧化脱氨基，生成 α - 酮戊二酸和氨。氨是一种有毒的物质，它在肝脏中通过鸟氨酸循环合成尿素，尿素经肾脏排出体外，这是机体解除氨毒的主要方式。

脱氨基后生成的 α - 酮酸可以进一步代谢。它可以通过糖异生途径转变为葡萄糖或糖原，如丙氨酸经脱氨基后生成的丙酮酸可以在肝脏中转变为葡萄糖；也可以经三羧酸循环彻底氧化分解为二氧化碳和水，同时释放能量，用于机体的各种生理活动。另外，α - 酮酸还可以用于合成非必需氨基酸或脂肪等其他物质。

蛋白质是一切生命的物质基础，是机体细胞的重要组成部分，是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织：毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成，所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。

比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖，人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候；第二个是出生后到一岁，特别是0-6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成，其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色，对儿童的智力发展尤关重要。

人的身体由百兆亿个细胞组成，细胞可以说是生命的最小单位，它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次，而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好，那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之，人则经常处于亚健康状态。组织受损后，包括外伤，不能得到及时和高质量的修补，便会加速肌体衰退。

维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白——输送氧（红血球更新速率250万/秒）、脂蛋白———输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。维持与构成

维持机体内的渗透压的平衡：白蛋白。维持体液的酸碱平衡。构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能：味觉、视觉和记忆。

有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体（免疫球蛋白）、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时，这个部队就很强，在需要时，数小时内可以增加100倍。

构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶，每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足，反应就会顺利、快捷的进行，我们就会精力充沛，不易生病。否则，反应就变慢或者被阻断。

具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长激素是由191个氨基酸分子合成。

占身体蛋白质的1/3，生成结缔组织，构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等，决定了皮肤的弹性，保护大脑（在大脑脑细胞中，很大一部分是胶原细胞，并且形成血脑屏障保护大脑）

提供生命活动的能量。

表现

肾脏要排泄进食的蛋白质，当分解蛋白质时会产生大量的氮素这样会增加肾脏的负担。蛋白质，尤其是动物性蛋白摄入过多，对人体同样有害。首先过多的动物蛋白质的摄入，就必然摄入较多的动物脂肪和胆固醇。其次蛋白质过多本身也会产生有害影响。正常情况下，所以必须将过多的蛋白质脱氨分解，氮则由尿排出体外，这加重了代谢负担，而且，这一过程需要大量水分，从而加重了肾脏的负荷，若肾功能本来不好，则危害就更大。过多的动物蛋白摄入，也造成含硫氨基酸摄入过多，这样可加速骨骼中钙质的丢失，易产生骨质疏松。

危害

1、一旦蛋白质在体内转化为脂肪，血液的酸性就会提高，这样就会消耗大量的钙质，结果储存在骨骼当中的钙质就被消耗了，使骨质变脆。

2、肾脏要排泄进食的蛋白质，当分解蛋白质时会产生大量的氮素这样会增加肾脏的负担。

蛋白质缺乏在成人和儿童中都有发生，但处于生长阶段的儿童更为敏感。蛋白质的缺乏常见症状是代谢率下降，对疾病抵抗力减退，易患病，远期效果是器官的损害，常见的是儿童的生长发育迟缓、营养不良、体质量下降、淡漠、易激怒、贫血以及干瘦病或水肿，并因为易感染而继发疾病。蛋白质的缺乏，往往又与能量的缺乏共同存在即蛋白质—热能营养不良，分为两种，一种指热能摄入基本满足而蛋白质严重不足的营养性疾病，称加西卡病。另一种即为“消瘦”，指蛋白质和热能摄入均严重不足的营养性疾病。