核定位序列(Nuclear localization sequence)或者核定位信号(Nuclear localization signal)——蛋白质的一个
结构域，通常为一短的氨基酸序列，它能与入核载体相互作用，使蛋白能被运进细胞核。
1982年R. Laskey发现核内含量丰富的
核质蛋白（nucleoplasmin）的C端有一个
信号序列，可引导蛋白质进入细胞核（图12-7），称作
核定位信号（nuclear localization signal，NLS）。第一个被确定的NLS是病毒
SV40的T抗原，它在胞质中合成后很快积累在核中。其NLS为：pro-lys-lys-lys-Arg-Lys-val，即使单个氨基酸被替换，亦失去作用。
入核信号与
导肽的区别在于: ①由含水的
核孔通道来鉴别; ②入核信号是蛋白质的永久性部分,在引导入核过程中,并不被切除, 可以反复使用, 有利于细胞分裂后
核蛋白重新入核。有多种类型的
核定位信号，这些信号都具有一个带正电荷的肽核心。第一个被确定的NLS序列的蛋白质是
SV40的T抗原(MW=92kDa), 它在细胞质中合成后很快积累在细胞核中, 是病毒DNA在
核内复制所必需的蛋白质。其
野生型的氨基酸序列为Pro-Lys-Lys-Lys-Arg-Lys-Val, 即使单个氨基酸突变所产生的
突变型NLS(Pro-Lys-Tyr-Lys-Arg-Lys-Val)也能阻止这种蛋白质进入细胞核而停留在细胞质中。如果将这种信号接到非
核蛋白的随机Lys的侧链上, 则非核蛋白也能转变
成核蛋白。
Karyopherin是一类与
核孔选择性运输有关的蛋白家族，相当于受体蛋白。其中importin负责将蛋白从细胞质运进细胞核，exportin负责相反方向的运输。
通过
核孔复合体的转运还涉及Ran蛋白，Ran是一种
G蛋白，调节货物受体复合体的组装和解体，在细胞核内Ran-GTP的含量远高于细胞质。
核质蛋白向细胞核的输入可描述如下：①蛋白与NLS受体，即importin α/β二聚体结合；②货物与受体的复合物与NPC
胞质环上的纤维结合；③纤维向核弯曲，转运器
构象发生改变，形成亲水通道，货物通过；④货物受体复合体与Ran-GTP结合，复合体解散，释放出货物；⑤与Ran-GTP结合的importin β，输出细胞核，在细胞质中Ran结合的GTP
水解，Ran-GDP返回细胞核重新转换为Ran-GTP；⑥importin α在核内exportin的帮助下运回细胞质
对细胞核向细胞质的大分子输出了解较少，大多数情况下，细胞核内的RNA是与蛋白质形成RNP复合物转运出细胞核的。RNP的蛋白质上具有
核输出信号（nuclear export signal, NES），可与细胞内的受体exportin结合，形成RNP-exportin-Ran-GTP复合体，输出细胞核后，Ran-GTP
水解，释放出结合的RNA，Ran-GDP、exportin和RNP蛋白返回细胞核.