蛋白与血红素的结合比有1∶1，1∶2，1∶4等各种情况。铁原子和6个配位体结合，有形成作为络合物的八面体结构倾向．在血红素蛋白质中．除卟啉的4个氮以外，与蛋白质的组氨酸残基的咪唑环或
甲硫氨酸残基的两个或一个硫结合，进而再和其它分子结合．在
细胞色素中是铁原子和蛋白质中的二个基团结合，由于它的价数变化（Ⅱ—Ⅲ）而起电子传递体的作用。在血红蛋白上，铁原子以Ⅱ价状态在第六配位上与氧分子进行可逆的结合、形成
氧合血红蛋白。在
过氧化氢酶、
过氧化酶中结合过氧化氢，在随铁的价数变化的同时促进其反应。这样，血红素蛋白质有显著的传递电子、送氧，酶作用等生理活性，而广泛存在于生物体中。根据铁原子离子键或共价键产生永久磁性的强弱．也分为高自旋结合物（过氧化氢酶、血红蛋白等）和低自旋结合物（细胞色素、氧合血红蛋白等）。虽然这些物质对应于各种状态显示特有的吸收光谱．但它们是由铁原子的原子价以及结合状态和血红素的种类等决定的。