微丝是细胞骨架中由肌动蛋白装配形成的螺旋状高聚物。肌动蛋白可以两种不同的形式存在。其基本的形式是球状肌动蛋白（G肌动蛋白），由374个氨基酸残基组成的
肽链，折叠为直径约4纳米的球状结构。另一种形式是纤丝状肌动蛋白（F肌动蛋白），由G肌动蛋白聚合而成。两条F肌动蛋白链绞在一起呈螺旋状，13个G肌动蛋白组成一个长约37纳米的周期性的重复单位。
微丝中还含有其他种类的蛋白质，被称为微丝附件蛋白，即微丝结合蛋白，它们中间的绝大多数是和肌动蛋白结合的，因此，也被称为肌动蛋白结合蛋白。在某种意义上，也可认为微丝结合蛋白就是肌动蛋白结合蛋白。根据各自行使的功能和产生的效应，微丝结合蛋白可以被分为四类。
第一类微丝由G肌动蛋白聚合而成，因此，有一大类微丝结合蛋白是影响G肌动蛋白和F肌动蛋白之间的聚合和解离，进而调控微丝的功能。其中，有些蛋白质是作用于F肌动蛋白链的末端的肌动蛋白，例如：凝溶胶蛋白在低Ca2＋浓度时，促进G肌动蛋白的聚合；而绒毛蛋白则在高Ca2＋浓度时，促进F肌动蛋白解聚。以这种方式起作用的蛋白质还有：肌割蛋白、断裂蛋白，以及附割蛋白和切割蛋白等。附割蛋白和切割蛋白在细胞外吐时，调节细胞骨架的重排。另一部分蛋白质，包括：肌肉Z线相关的CAPZ中的35 000的肽链、aginactin、插入蛋白/张力蛋白和抑制蛋白等，也参与肌动蛋白的聚合和解离，但是，它们并不作用在微丝的端点。前两者是促进G肌动蛋白聚合，后两者则是延缓G肌动蛋白的聚合，或和G肌动蛋白结合阻止其聚合。其中一些蛋白质可以还有其他的性能。例如aginactin和热激蛋白70相似；而β胸腺素也影响到肌动蛋白的聚合和解离，但是最初是从胸腺中分离得到的，其作用是防止骨髓血细胞的分裂。
第二类微丝结合蛋白是促使F肌动蛋白成为束状或网状结构，进而成为应力纤维，作为骨架的支柱。属于这类蛋白质的有：α和β血影蛋白、微丝蛋白、胞衬蛋白等分子量约25 000的大蛋白质，丝束蛋白、成束蛋白等分子量为58 000～68 000的蛋白质。
第三类微丝结合蛋白将微丝和细胞膜内侧的一些组分连接起来。踝蛋白和黏着斑蛋白一方面和细胞膜结合，另一方面又和微丝的端点结合。而α和β辅肌动蛋白除了连接膜蛋白和肌动蛋白外，还可以使F肌动蛋白交联成片。在神经中，还有中介微丝和突触颗粒结合的突触蛋白Ⅰ。
第四类微丝结合蛋白是引发和调节肌动蛋白运动的蛋白质。典型的代表是肌肉中的
肌球蛋白。肌球蛋白自身具有ATP酶的活性，因此，可以提供肌球动蛋白运动所需的能量。原肌球蛋白可以调节肌动蛋白和肌球蛋白的结合。Ca2＋也是肌动蛋白行使一些功能所必需的，因此，钙结合蛋白也可以和肌动蛋白结合。在肌肉细胞中则是肌钙蛋白，在非肌肉细胞中则有属于钙调蛋白家族的钙介蛋白。