双元系统是存在于细菌和植物中的
跨膜信号转导系统。由于在该系统中,
信号分子的
受体有两个基本部分——
组氨酸激酶和应答调控蛋白——故命名为“双元”。该系统最先在细菌中发现。
组氨酸蛋白激酶(histidine kinase,HK)位于
质膜,分为感受胞外刺激的信号输入区域和具有激酶性质的转运区域。当输入区域接受信号后,转运区域激酶的组氨酸残基(His)发生磷酸化,并将磷酸基团传递给下游组分。
细菌组氨酸蛋白激酶的催化结构域(catalytic domains)不同于丝氨酸、苏氨酸或
酪氨酸激酶,而与n型
拓扑异构酶旋转酶B(type I topoisomerase gyrase B)和
伴侣蛋白Hsp90(chaperone Hsp90)的
ATP酶结构域(ATPase domains)相似。推测这是蛋白质中高度保守的谷氨酸残基参与ATP酶的
催化机制,而在
组氨酸激酶活性中心没有发现谷氨酸。以上结构特点可以解释为什么这个超家族的成员中有些有激酶的功能,而有些有ATP酶的功能。HPK的主要功能是催化ATP依赖的
自磷酸化反应,使
二聚体结构域特异的His残基磷酸化,进而作为磷酸供体使RR蛋白的Asp残基磷酸化。
应答调控蛋白(response-regulator protein,RR)也有两个部分:一个是接收区域,由天冬氨酸残基(Asp)接受磷酸基团;另一部分为信号输出区域,将信号输出给下游组分(通常是
转录因子),以此调控
基因表达。
细菌为
原核生物,没有核膜,故其双元系统介导的信号通路也较为简单。
植物细胞为
真核细胞,与
原核细胞相比,信号通路更加复杂,在HK和RR之间会增加一个或多个传递磷酸基团的组分。主要区别有两点:
细胞分裂素受体1(CRE1)是组蛋白激酶(HPK)类似蛋白。HPK的主要功能是催化ATP依赖的
自磷酸化反应,使
二聚体结构域特异的His残基磷酸化,进而作为磷酸供体使RR蛋白的Asp残基磷酸化。
信号转导过程中,CTK先于CRE1的HPK部分结合,实现跨膜信号转换。由CRE1的接收区域D将磷酸基团传给组氨酸磷酸转移蛋白(AHP),AHP进入细胞核后,通过反应调节蛋白(ARR)引起
基因表达,或通过其他效应物引起CTK诱导的生理反应,例如
细胞分裂。
拟南芥中从乙烯受体到细胞核的信号转导途径已经初步确定。乙烯与ETR1结合以后,激活了下游的CTR1。CTR1通过
级联反应将信号传递到EIN2(乙烯不敏感2,ethylene insensitive 2)基因,继而引发下游的一系列反应。
在
动物细胞中,跨膜信号的转导主要靠
G蛋白偶联受体介导的信号通路来完成。
G蛋白是三聚体GTP结合调节蛋白(trimeric GTP-binding regulatory protein)的简称,位于质膜内胞质一侧,由Gα、Gβ、Gγ三个亚基组成。其中,Gα亚基本身具有GTPase的活性,为
分子开关蛋白。
然而在
植物细胞中,
G蛋白偶联受体介导的信号通路并不常见,双元系统和受体激酶介导的信号通路才起着更为主要的作用。