亮氨酸拉链（leucine zipper）：出现在DNA结合蛋白质和其它蛋白质中的一种结构基元（motif），即模体。当来自同一个或不同多肽链的两个两用性的α-螺旋的疏水面（常常含有亮氨酸残基）相互作用形成一个圈对圈的二聚体结构时就形成了亮氨酸拉链。

蛋白质局部结构形式，即适于大分子之间相互结合的基元（motif）之一。在生物化学的研究中，发现某些DNA结合蛋白的一级结构C末端区段，亮氨酸总是有规律地每隔7个氨基酸就出现一次。蛋白质α-螺旋每绕一圈为3.6个氨基酸残基。这种一级结构形成α-螺旋时，亮氨酸必与螺旋轴平行而在外侧同一线上排布，每绕两圈出现一次，如图1中的1,8,15,22位；而且，亮氨酸R-基团上的分支侧链也露于螺旋之外成规律地相间。所谓拉链，就是两组平行走向，带亮氨酸的α-螺旋形成的对称二聚体。每条肽链上的亮氨酸残基，侧链上R-基因的分支碳链，又刚好互相交错排列，故名。亮氨酸拉链结构常出现于真核生物DNA结合蛋白的C-端，它们往往是和癌基因表达调控功能有关，故受到研究者的重视。这类蛋白质的主要代表为酵母的转录激活因子GCN4，癌蛋白Jun，Fos，Myc，增强子结合蛋白C/EBP等。这类基元结构是解决基因转录调控的途径之一，并将会在生命科学研究中继续成为主导领域的研究课题。

亮氨酸拉链（leucine zipper）是由伸展的氨基酸组成，每7个氨基酸中的第7个氨基酸是亮氨酸，亮氨酸是疏水性氨基酸，排列在螺旋的一侧，所有带电荷的氨基酸残基排在另一侧。当2个蛋白质分子平行排列时，亮氨酸之间相互作用形成二聚体，形成“拉链”。在“拉链”式的蛋白质分子中，亮氨酸以外带电荷的氨基酸形式同DNA结合。

原癌基因c-fos 的蛋白产物是磷酸化蛋白，有一个亮氨酸“拉链”区，却不能形成同源二聚体。可是，它可以同c-jun的蛋白产物中的“拉链”区形成异源二聚体。c-fos 的蛋白质产物本身不能同DNA结合，可是一旦同c-jun的蛋白质产物形成“拉链”式的异源二聚体后，却能与jun-jun同源二聚体一样具有DNA结合能力，且表现出更高的亲和力。

酵母转录因子GCN4是通过亮氨酸拉链（bZIP）结构结合DNA的蛋白质之一，当GCN4二聚体与DNA结合时，亮氨酸拉链区的2个单体结合为平行的卷曲螺旋结构，而其基区由无规线团结构变为α螺旋.为探讨亮氨酸拉链蛋白与DNA的结合机理，设计了含有GCN4亮氨酸拉链蛋白基区结合DNA的必需氨基酸的折叠片段，并将其克隆到Escherichia coli BL21，讨论了此亮氨酸拉链蛋白的表达条件.在蛋白质的小量表达试验中，重组子Escherichia coli BL21于5 mL含有50 μg/mL氨苄青霉素和34 μg/mL氯霉素的LB液体培养基中培养至对数期，加入不同浓度的IPTG，继续培养以诱导蛋白质的表达，在不同的时间（ 如：诱导前，诱导2,4,6,8 h） 取样100 μL到1.5 mL离心管中、离心收集沉淀，将沉淀悬浮于样品缓冲液中，用10% SDS-PAGE检测；在10 L含氨苄青霉素和氯霉素的LB液体培养基中进行了大量表达，根据小量表达的试验结果确定了IPTG的浓度和诱导时间. 结果表明：含有这种拉链蛋白质的重组子Escherichia coli BL21在37℃下小量培养时，0.1～0.8 mmol的 IPTG均可在2～10 h内诱导该蛋白质表达； 而大量培养时，0.2 mmol和0.4 mmol的 IPTG在37℃均不可能诱导表达，只在28℃时才表达； 小量培养和大量培养的最佳诱导时间为4～6 h，诱导剂 IPTG的浓度为0.2 mmol，大量表达的温度为28℃而不是 37℃.